该技术另一固有局限在于长链合成能力。那就是当多肽链超过50个氨基酸残基时，树脂表面肽链密度过高会导致链间聚集，显着降低偶联效率。
尽管在1993年发展的自然化学连接法（ncl）通过肽硒酯替代策略实现了200肽以下的合成突破，但其前体多肽硫酯的制备需依赖boc-spps工艺，而该工艺必须使用强腐蚀性氢氟酸（hf）。hf的剧烈反应条件导致糖基化、磷酸化等翻译后修饰基团难以稳定存在，严重限制了修饰多肽的合成可行性。
这迫使研究者需在链长延伸与修饰保持之间做出权衡，成为制约ncl技术普适性的关键瓶颈。
直至2021年10月30日，一碳生物合成蛋白质技术横空出世。该技术生产的产品中蛋白质含量高达85，且氨基酸组成与天然蛋白质相似，可包含数百个氨基酸残基。
其技术原理，主要是利用特定微生物（如产氨棒杆菌、甲烷氧化菌等）的代谢途径，在特定条件下将一氧化碳和氨转化为氨基酸，再通过微生物自身的蛋白质合成机制形成蛋白质。该技术原料来源广泛（如工业尾气），合成周期在特定条件下可缩短至22秒左右。
彗星目前所采用的合成技术，就是在此原有基础技术上改良而来的全新promax版的合成技术。该技术能够将纯度提升至9989这一极高水平，且合成出的氨基酸组成与天然蛋白质几乎完全一致，成功实现了人工化学合成蛋白质领域从跟跑者到领跑者的划时代重大突破位置，堪称人工化学合成蛋白质领域的“超时空跃迁”。
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在以前的生物化学领域，要想弄清楚一个蛋白质的三维结构，人们只能依靠一些较为落后的设备，如借助“冷冻电镜”“x射线晶体衍射仪”和“核磁共振波谱仪”等来找出蛋白质的三维结构。
这些传统的方法虽然挺实用的，但往往要投入大量时间和资源，通过反复实验和不断优化条件，才能最终确定蛋白质的三维